Sermorelin Acetate

Es war. Sermorelin wurde in den 1990er Jahren als Geref für Wachstumshormonmangel bei Kindern zugelassen und später vom Hersteller vom Markt genommen. Das hier verkaufte Sermorelin ist Forschungsmaterial, das nur für den Laborgebrauch bestimmt ist.

Beide sind GHRH 1-29. Sermorelin ist die natürliche Sequenz, die von Enzymen innerhalb von Minuten abgebaut wird. CJC-1295 hat vier Aminosäureaustausche, die dies verlangsamen, und die DAC-Version fügt eine Albuminbindung hinzu, sodass es etwa eine Woche hält.

Tesamorelin ist das vollständige GHRH mit 44 Aminosäuren und einer Fettsäuregruppe an seinem Anfang, die es vor Enzymen schützt. Sermorelin ist das kürzere 1-29-Stück ohne diesen Schutz.

Zehn versiegelte Fläschchen mit gefriergetrocknetem Sermorelinacetat, alle aus einer Charge, mit 5 mg oder 10 mg pro Fläschchen. Ein Chargenbericht deckt alle zehn ab.

Sermorelinacetat wird als gefriergetrocknetes Pulver in versiegelten Fläschchen versendet, das während des Transports bei Raumtemperatur stabil bleibt. Jede Bestellung wird in neutraler Verpackung mit Sendungsverfolgung versandt, und die meisten kommen innerhalb von 7 bis 14 Tagen an. Lagern Sie es nach Erhalt im Gefrierschrank bei -20°C. Das Analysezertifikat für die Charge, die wir derzeit versenden, finden Sie auf unserer Seite mit den Laborergebnissen.

Unser Sermorelinacetat übertrifft >98% Reinheit, verifiziert durch HPLC mit umfassender pharmazeutischer Qualitätskontrolle. Jede Charge durchläuft: Reverse-Phase-HPLC, die >98% Reinheit mit korrekter Retentionszeit für Sermorelinacetat nachweist, Massenspektrometrie zur Molekulargewichtsbestätigung des GHRH-Fragments mit 29 Aminosäuren (erwartete Masse ~3357-3360 Da für die Acetatsalzform), Peptidsequenzverifizierung, die die korrekte 1-29 N-terminale GHRH-Sequenz mittels Edman-Abbau oder MS/MS-Fragmentierung bestätigt, Acetat-Gegenion-Verifizierung (Sermorelin wird als Acetatsalz für Stabilität geliefert), GHRH-Rezeptorbindungs-Bioassays, die die Affinität von Sermorelin für GHRH-R mittels Rezeptorkompetitionsassays oder zellbasierten Bindungsstudien messen, GH-Sekretions-Bioassays, die funktionelle Aktivität nachweisen – typischerweise unter Verwendung primärer Hypophysenzellen oder GH-sezernierender Zelllinien (z. B. Ratten-GH3-Zellen), die die GH-Freisetzung mittels ELISA nach Sermorelin-Stimulation messen, Potenzquantifizierung, die die Bioaktivität von Sermorelin mit Referenzstandards vergleicht, Endotoxintests (<0,1 EU/mg mittels LAL-Assay) und ein umfassendes Analysezertifikat. Die >98% Reinheit gewährleistet reproduzierbare GHRH-R-Aktivierung, konsistente GH-Sekretionsreaktionen und zuverlässige Forschungsergebnisse ohne Störungen durch verkürzte Fragmente, Oxidationsprodukte oder Syntheseverunreinigungen. Die Acetatsalzformulierung verbessert die Stabilität während der Lyophilisation und Lagerung. Alle Tests validieren sowohl die chemische Identität (Sequenz, Reinheit, Molekulargewicht) als auch die biologische Aktivität (GHRH-R-Bindung, GH-Freisetzung) und gewährleisten pharmazeutisches Sermorelin für rigorose endogene GH-Sekretionsforschung.

Über die chemische Reinheit hinaus (HPLC >98 %, Massenspektrum-Sequenzbestätigung) führen wir umfassende GHRH-Rezeptor- und funktionelle Bioaktivitäts-Assays durch: (1) GHRH-Rezeptor-Bindungsassays – unter Verwendung primärer Hypophysenzellen oder GHRH-R-exprimierender Zelllinien wird die Fähigkeit von Sermorelin gemessen, mit radioaktiv markiertem GHRH um die Rezeptorbindung zu konkurrieren (Kompetitionsbindungsassays) oder direkt an GHRH-R zu binden (Sättigungsbindung zur Bestimmung der Kd-Affinität), was die Rezeptorerkennung und Bindungsstärke vergleichbar mit nativem GHRH bestätigt. (2) cAMP-Akkumulationsassays – Behandlung GHRH-R-exprimierender Zellen mit Sermorelin und Quantifizierung der intrazellulären cAMP-Produktion (mittels ELISA oder Fluoreszenz-Assays), was die Gs-gekoppelte Rezeptoraktivierung und eine Dosis-Wirkungs-Beziehung nachweist, die die Signaltransduktion validiert. (3) GH-Sekretions-Bioassays – der Goldstandard-Funktionstest unter Verwendung primärer Ratten-/Maus-Hypophysenvorderlappenzellen oder GH-sezernierender Zelllinien (z. B. Ratten-GH3-Zellen, humane GH-sezernierende Adenomzellen), die mit verschiedenen Sermorelin-Konzentrationen behandelt werden; Messung des in das Kulturmedium freigesetzten GH mittels ELISA oder Radioimmunoassay, Erstellung einer Dosis-Wirkungs-Kurve und EC50-Werte im Vergleich zu Referenzstandards. (4) Vergleichende Wirksamkeit – Test von Sermorelin zusammen mit GHRH 1-44 in voller Länge oder anderen GHRH-Analoga, die eine äquivalente GH-freisetzende Wirksamkeit zeigen und bestätigen, dass das 1-29-Fragment die volle Bioaktivität behält. (5) Zeitlicher Verlauf – Messung der GH-Sekretionskinetik über die Zeit (z. B. 0–4 Stunden), die einen charakteristischen schnellen Sekretionspeak nach Sermorelin-Stimulation zeigt. (6) Synergie-Validierung – Test von Sermorelin in Kombination mit GH-Sekretagoga (z. B. Ipamorelin), das eine verstärkte GH-Freisetzung über additive Effekte hinaus demonstriert. (7) Somatostatin-Suppression – Nachweis, dass die Sermorelin-stimulierte GH-Freisetzung durch Somatostatin gehemmt wird, was eine physiologische Regulation im Gegensatz zu unspezifischen Artefakten bestätigt. Das CoA enthält GHRH-R-Bindungsdaten (Kd-Affinität), cAMP-Aktivierung (EC50), GH-Sekretions-Dosis-Wirkungs-Kurven und vergleichende Wirksamkeit gegenüber Standards – dies gewährleistet pharmazeutisches Sermorelin mit validierter endogener GH-freisetzender Bioaktivität für anspruchsvolle neuroendokrine Forschung.

Sermorelin (GHRH 1-29) behält 100 % der Bioaktivität des vollständigen GHRH 1-44, da die N-terminalen 29 Aminosäuren die gesamte Rezeptorbindungsdomäne und alle für die GHRH-R-Aktivierung kritischen Reste enthalten: (1) Struktur-Wirkungs-Beziehungen – umfangreiche Forschung zur Kartierung der funktionellen Regionen von GHRH ergab, dass die Aminosäuren 1-29 das vollständige Pharmakophor (Rezeptorerkennungs- und Aktivierungsstellen) umfassen, während die Reste 30-44 nur minimale Bioaktivität beitragen. (2) Rezeptorbindung – die GHRH-R-Bindungstasche interagiert hauptsächlich mit N-terminalen Resten; Sermorelin 1-29 bindet mit äquivalenter Affinität (Kd) wie das vollständige GHRH 1-44 in Rezeptorbindungsassays. (3) Signaltransduktion – Sermorelin löst die identische Gs-cAMP-PKA-Signalkaskade mit derselben Wirksamkeit (EC50) wie natives GHRH in cAMP-Akkumulationsassays aus. (4) GH-Sekretion – funktionelle Bioassays mit primären Hypophysenzellen zeigen, dass Sermorelin die GH-Freisetzung äquivalent zum vollständigen GHRH stimuliert (gleiche Emax-Maximalantwort, ähnliche EC50-Wirksamkeit). (5) Stabilitätsvorteil – die Entfernung der C-terminalen Reste 30-44 eliminiert proteolytische Spaltstellen, was die Stabilität erhöht, während die volle Aktivität im 1-29-Fragment konzentriert bleibt. (6) Evolutionäre Konservierung – die N-terminale 1-29-Region zeigt eine hohe Konservierung über Spezies hinweg, was auf funktionelle Bedeutung hinweist, während der C-Terminus variiert, was auf eine unterstützende Rolle schließen lässt. (7) Klinische Validierung – pharmazeutisches Sermorelin (historisch ein FDA-zugelassenes Diagnostikum) zeigte eine äquivalente GH-Stimulation wie natives GHRH. (8) Trunkierungsstudien – systematische C-terminale Trunkierungsforschung ergab, dass 1-29 das minimale Fragment ist, das die volle Aktivität behält; weitere Trunkierung (z. B. 1-27) reduziert die Wirksamkeit. Dies macht Sermorelin ideal für die GHRH-Forschung – es bietet volle Bioaktivität mit erhöhter Stabilität, vereinfachter Synthese und geringeren Kosten als das vollständige GHRH 1-44, während alle mechanistischen Einblicke in die GHRH-Rezeptorpharmakologie und endogene GH-Sekretionswege erhalten bleiben.