LL37

37個のアミノ酸からなり、最初の2つがロイシン（LとL）であることに由来します。より大きなタンパク質であるhCAP18から切り出されます。

その螺旋構造には電荷を持つ側と油溶性の側があります。ヒト細胞よりも負電荷を多く持つ細菌の膜に付着し、穴を開けます。

実験室での研究では、細菌が形成する保護膜であるバイオフィルムを分解し、新たな形成を防ぐことが示されています。

凍結乾燥されたLL-37が密封バイアルに10本、各5 mg入っており、すべて同一バッチです。1つのバッチレポートが10本すべてをカバーします。

密封バイアルは-20°Cで保管してください。溶解後は2～8°Cで保管し、14日以内に使用してください。

LL-37は密封バイアルに入った凍結乾燥粉末として発送され、輸送中は室温で安定しています。すべてのご注文は追跡可能な簡易包装で発送され、ほとんどの場合7～14日で到着します。到着後は冷凍庫で-20°Cで保管してください。現在出荷中のバッチの分析証明書は、当社のラボ結果ページに掲載されています。

当社のLL-37は、逆相HPLCにより37アミノ酸のカテリシジン配列に特徴的な保持時間を示し、>98%の純度を超えることが確認されています。各バッチは包括的な品質管理を受けています：分子量（約4493 Da）を確認する質量分析により、完全なLeu-Leu-Gly-Asp-Phe-Phe-Arg-Lys-Ser-Lys-Glu-Lys-Ile-Gly-Lys-Glu-Phe-Lys-Arg-Ile-Val-Gln-Arg-Ile-Lys-Asp-Phe-Leu-Arg-Asn-Leu-Val-Pro-Arg-Thr-Glu-Ser配列を検証、MS/MSフラグメンテーションまたはエドマン分解によるペプチド配列決定で各アミノ酸を確認（抗菌構造活性に重要な6個のLys、6個のArg、4個のPhe、3個のLeu残基に特に注意）、アミノ酸組成分析で各残基を定量し配列の正確性と正味電荷+6を確認、抗菌活性を測定する機能バイオアッセイ（グラム陽性菌（S. aureus ATCC 25923、MRSA株を含む）およびグラム陰性菌（E. coli ATCC 25922、P. aeruginosa PAO1）を対数増殖期まで培養し、用量を段階的に増やしたLL-37で1～3時間処理し、コロニー形成単位（CFU）の減少を測定することで用量依存的な殺菌効果を示し、最小発育阻止濃度（MIC）および最小殺菌濃度（MBC）を定量（典型的なMIC範囲は株により0.5～8 μg/mL）、時間殺菌動態で迅速な殺菌活性を示し（ほとんどの株で<1時間）、グラム陽性菌とグラム陰性菌のスペクトル検証、C. albicansを用いた真菌活性アッセイで抗真菌力を実証、ヨウ化プロピジウム取り込み、SYTOX Green染色、または乳酸脱水素酵素放出を用いた膜破壊アッセイでLL-37が膜透過性を引き起こすことを確認、クリスタルバイオレット染色または代謝活性（XTT還元）で測定したLL-37がP. aeruginosaまたはS. aureusの既存バイオフィルムを減少させることを示すバイオフィルム破壊アッセイ、トランスウェル遊走アッセイを用いた用量反応定量でLL-37が好中球または単球を動員することを示す走化性活性アッセイ、PBMCまたはマクロファージをLL-37 +/- LPSで処理しELISAでIL-8誘導とTNF-α調節を測定するサイトカイン調節アッセイ、LL-37がLPS誘導性のNF-κB活性化またはサイトカイン産生を阻害することを示すエンドトキシン中和アッセイ、膜模倣環境（SDSミセル、リン脂質小胞）でのα-ヘリックス構造形成を確認しヘリックス含量を定量する円二色性（CD）分光法、エンドトキシン試験（LALアッセイで<0.1 EU/mg。LL-37はLPS関連研究で使用されるため重要）、および包括的な分析証明書が含まれます。カチオン性ペプチドの取り扱い：LL-37の正電荷は負電荷表面（ガラス、一部のプラスチック）への非特異的結合を引き起こす可能性があります。低結合チューブの使用と、希釈濃度での作業溶液へのキャリアタンパク質（0.1% BSA）の添加による表面吸着損失の防止を推奨します。